新規ラクチドコポリマーの合成とそのプロテアーゼによる分解性 Synthesis of New Lactide Copolymers and Their Degradability by Proteases

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著者

    • 水馬 潔志 MIZUMA Kiyoshi
    • 広島大学工学部第三類応用化学 Department of Applied Chemistry, Faculty of Engineering, Hiroshima University
    • 安田 源 YASUDA Hajime
    • 広島大学工学部第三類応用化学 Department of Applied Chemistry, Faculty of Engineering, Hiroshima University

抄録

ポリ (L-ラクチド) [P (L-LA)] の固くてもろい性質と生分解性を改善する目的で, L-ラクチド (L-LA) と新規光学活性ラクトンである (R) -3-メチル-4-オキサ-6-ヘキサノリド [(R) -MOHEL] とから成る新しいラクチドコポリマ- [P (L-LA/ (R) -MOHEL)] を合成し, それらのプロテアーゼによる酵素分解性を検討した。比較用としてラクチド (L-及びD, L-体) と (R) -MOHELのホモポリマー [P (L-LA), P (DL-LA), P [(R) -MOHEL)] を用いた。<BR>単独及び共重合は触媒に AlEt<SUB>3</SUB>-H<SUB>2</SUB>0 (1 : 0.75) を用いて100℃で4~8h行った。示差走査熱量測定 (DSC) から, DL-LA, (R) -MOHEL, そしてL-LA含量約40mol%以下のコポリマーを除いて, 得られたポリマーは結晶性であることがわかった。コポリマーのL-LAユニット含量が約60 mol %以上であれば, ポリマーフィルムの融解温度 (T<SUB>m</SUB>) をP (L-LA) に比べそれほど低下させることなく, もろさを改善することが可能であった。<BR>用いた酵素 [ブロテアーゼ (プロメリン, プロナーゼ, プロティナーゼK) とコレステロールエステラーゼ] のうち, プロティナーゼKがラクチドホモポリマー (PLA) に対して最も高い分解性 (換言すれば, 基質特異性) を示した。非晶質P (DL-LA) の各酵素による分解性は結晶性P (L-LA) のそれよりも大きかった。しかし, P [(R) -MOHEL) はプロティナーゼK酵素によりほとんど分解されなかった。<BR>L-LA含量約60mol%以上のコポリマーにおいては, プロティナーゼK酵素による分解性は (R) -MOHEL含量の増加に伴い増大した。これは, コポリマーの結晶化度 (またはT<SUB>m</SUB>) が (R) -MOHELの増加と共に減少するからと思われる。しかし, 過剰の (R) -MOHELユニットの導入は分解性を著しく低下させた [例えば, P (L-LA/ (R) -MOHEL= 29/71)] 。<BR>プロティナーゼKによる分解前後の (コ) ポリマーの分子量及び熱的特性の変化から, 酵素分解はポリマー (フィルム) の表面から開始され, そして結晶部よりも非晶質部の方が起こりやすいことが明示された。

For improving brittleness and biodegradability of poly (L-lactide) [P (L-LA)], new lactide copolymers [P (L-LA/ (<I>R</I>) -MOHEL)] composed of L-lactide (L-LA) and (<I>R</I>) -3-methyl-4-oxa-6-hexanolide [(<I>R</I>) -MOHEL ; optical active new lactone] were synthesized, and enzymatic degradation of the copolymers by proteases was examined. Lactides (L-and D, L-iso-mers) and (R) -MOHEL homopolymers [P (L-LA), P (DL-LA), and P [(R) -MOHEL]] were used as reference samples.<BR>Homo-and copolymerizations were carried out at 100°C for 48h using AlEt<SUB>3</SUB>-H<SUB>2</SUB>O (1 : 0.75) as the catalyst. Differential scanning calorimetry (DSC) indicated the polymers obtained [except homopolymers of DL-LA, (<I>R</I>) -MOHEL, and copolymers containing L-LA less than <I>ca</I>. 40 mol %] to be crystalline. Brittleness was improved without much decrease in film melting temperature (<I>T</I><SUB>m</SUB>) compared to P (L-LA), provided the copolymer contained L-LA units at more than 60 mol %.<BR>Among the enzymes used [proteases (bromelain, pronase, and proteinase K) and cholesterol esterase], proteinase K showed the highest degradability (<I>i. e</I>., substrate specificity) for lactide homopolymers (PLAs). The degradability of amorphous P (DL-LA) by each enzyme was greater than that of crystalline P (L-LA). Proteinase K hardly degraded P [(<I>R</I>) -MOHEL] at all.<BR>In the case of copolymers containing L-LA units at more than 60 mol%, the degradability by proteinase K increased with content of (<I>R</I>) -MOHEL, since the crystallinity (or <I>T</I><SUB>m</SUB>) of the copolymers decreased with increase in (<I>R</I>) -MOHEL. Too much (<I>R</I>) -MOHEL decreased degradability very much [<I>e. g</I>., P (L-LA/ (<I>R</I>) -MOHEL= 29/71)].<BR>Based on changes in molecular weight and thermal properties of (co) polymers before and after degradation by proteinase K, enzymatic degradation apparently started from polymer (film) surfaces and occurred more easily in amorphous than crystalline parts.

収録刊行物

  • 日本油化学会誌 = Journal of Japan Oil Chemists' Society  

    日本油化学会誌 = Journal of Japan Oil Chemists' Society 45(5), 459-466, 1996-05 

    Japan Oil Chemists' Society

参考文献:  20件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10002269172
  • NII書誌ID(NCID)
    AN10512582
  • 本文言語コード
    JPN
  • 資料種別
    ART
  • 雑誌種別
    大学紀要
  • ISSN
    13418327
  • NDL 記事登録ID
    3967153
  • NDL 雑誌分類
    ZP25(科学技術--化学・化学工業--油脂類)
  • NDL 請求記号
    Z17-255
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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