L-2- ハロ酸脱ハロゲン化酵素の立体構造と反応機構の解析 Crystallographic Analysis of the Tertiary Structure and Reaction Mechanism of L-2-Haloacid Dehalogenase

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抄録

The structure and function of homodimeric L-2-haloacid dehalogenase from <I>Pseudomonas</I> sp. YL has been investigated by X-ray crystallographic methods. Each subunit of the enzyme consists of two domains. The core domain has a unique α/β structure which is different from the α/βhydrolase fold, and contains almost all the active site residues. The subdomain for dimerization has a four-helix bundle structure. The structure analysis of the complex between the S175A mutant and L-2-chlorobutyrate has revealed the structure of the corresponding ester intermediate. This suggests that the catalysis of the enzyme must proceed in SN2 substitution reaction via the ester intermediate.

収録刊行物

  • 日本結晶学会誌  

    日本結晶学会誌 39(5), 358-365, 1997-10 

    The Crystallographic Society of Japan

参考文献:  25件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10002589937
  • NII書誌ID(NCID)
    AN00188364
  • 本文言語コード
    JPN
  • 資料種別
    REV
  • ISSN
    03694585
  • NDL 記事登録ID
    4332889
  • NDL 雑誌分類
    ZM46(科学技術--地球科学--岩石・鉱物・鉱床)
  • NDL 請求記号
    Z15-138
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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