アスパラギン合成酵素の結晶構造 : II型アミノアシル-tRNA合成酵素との進化上の関係 Crystal Structure of Asparagine Synthetase-Evolutional Relationship to Class II Aminoacyl-tRNA Synthetase

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抄録

The crystal structure of <I>Eschelichia coli</I> asparagine synthetase has been determined by X-ray diffraction analysis. The overall structure of the enzyme is remarkably similar to that of the catalytic domain of yeast aspartyl-tRNA synthetase despite low sequence similarity (11%) . These enzymes have a commom reaction mechanism that implies the formation of an aminoacyl-adenylate intermediate. The active site architecture and most of the catalytic residues are also conserved in both enzymes. These proteins have probably evolved from a common ancester even though their sequence similarities are small.

収録刊行物

  • 日本結晶学会誌  

    日本結晶学会誌 41(2), 129-135, 1999-04-28 

    The Crystallographic Society of Japan

参考文献:  25件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10002591613
  • NII書誌ID(NCID)
    AN00188364
  • 本文言語コード
    JPN
  • 資料種別
    ART
  • ISSN
    03694585
  • NDL 記事登録ID
    4732019
  • NDL 雑誌分類
    ZM46(科学技術--地球科学--岩石・鉱物・鉱床)
  • NDL 請求記号
    Z15-138
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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