α‐アミラーゼ　　基質複合体の結晶構造と触媒機構モデル

• 藤本 瑞

  農林水産省農業生物資源研究所

• 高瀬 研二

  農林水産省農業生物資源研究所

• 水野 洋

  農林水産省農業生物資源研究所

書誌事項

タイトル別名

• Crystal Structure of the .ALPHA.-amylase-substrate Complex and Catalytic Implication.
• サイキン ノ ケンキュウ カラ アルファ アミラーゼ キシツ フクゴウタイ ノ ケッショウ コウゾウ ト ショクバイ キコウ モデル

抄録

X-ray crystal structure of a catalytic-site mutant EQ208 [Glu2O8→Gln] of α-amylase from Bacillus subtilis complexed with maltopentaose (G5) has been determined at 2.5 Å resolution. The conformation around the third α- (1, 4) -glucosidic bond makes a sharp turn, allowing the substrate to fit into the L-shaped cleft of the active site. The amide nitrogen of G1n208 forms a hydrogen bond with the glucosidic oxygen in the scissile bond. The carboxyl group of Asp 176 has non-bonded contacts to the anomeric carbon atom and to the endocyclic oxygen atom. Thus, G1u208 may act as a proton donor and Asp176 may stabilize the oxocarbonium ion at the catalysis.

収録刊行物

• 日本結晶学会誌

  日本結晶学会誌 42 (2), 165-170, 2000

  日本結晶学会

詳細情報

• CRID: 1390001204085936768
• NII論文ID: 10004673406
• NII書誌ID: AN00188364
• DOI: 10.5940/jcrsj.42.165
• ISSN: 18845576
• ISSN: 03694585
• NDL書誌ID: 5335115
• Web Site: https://ndlsearch.ndl.go.jp/books/R000000004-I5335115
• 本文言語コード: ja
• データソース種別:
  • JaLC
  • NDL
  • Crossref
  • CiNii Articles
• 抄録ライセンスフラグ: 使用不可