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- 奥山 健二
- 東京農工大学工学部 生命工学科
書誌事項
- タイトル別名
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- Triple-Helical Structure of Collagen Based on Single-Crystal Analyses of Model Peptides.
- カイセツ モデル ペプチド オ モチイタ コラーゲン ノ コウゾウ ケンキュウ
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抄録
Recent structure analyses of collagen-model peptides revealed several important structural features of collagen. (1) Contrary to the Rich and Crick 10/3-helix, the 7/2-helical conformation is preferable as a structure of collagen. (2) The triple-helical structure is stabilized by a repetitive X (C=O) --- HN (Gly) hydrogen bonds. If X is not Pro or Hyp, the water-bridge, Gly (C=O) --- H2O --- HN (X), also stabilize the triple-helical structure. (3) The stabilization of collagen by Hyp can be attributed to the inductive effect of the hydroxyl moiety attached to the Cγ of Pro.
収録刊行物
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- 日本結晶学会誌
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日本結晶学会誌 42 (4), 346-353, 2000
日本結晶学会
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詳細情報 詳細情報について
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- CRID
- 1390001204087591296
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- NII論文ID
- 10004673708
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- NII書誌ID
- AN00188364
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- ISSN
- 18845576
- 03694585
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- NDL書誌ID
- 5466836
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- 本文言語コード
- ja
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- データソース種別
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- JaLC
- NDL
- Crossref
- CiNii Articles
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- 抄録ライセンスフラグ
- 使用不可