マルトビオノラクトンによる大豆β-アミラーゼ水解反応の阻害 Inhibition of Soybean β-Amylase-Catalyzed Hydrolysis with Maltobionolactone

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著者

    • 河野 素子 KOHNO Motoko
    • 大阪府立大学農学部応用生物物理化学研究室 Laboratory of Biophysical Chemistry, College of Agriculture, Osaka Prefecture University
    • 新田 康則 NITTA Yasunori
    • 大阪府立大学農学部応用生物物理化学研究室 Laboratory of Biophysical Chemistry, College of Agriculture, Osaka Prefecture University

抄録

 マルトビオノラクトンとマルトビオン酸との平衡反応について解析し,各pHにおける正逆反応の速度定数,およびマルトビオン酸のプロトン解離定数(pKa=3 .60)を決定した.これらのデータをもとに,マルトビオノラクトンによる大豆β-アミラーゼによる可溶性澱粉水解反応の阻害実験を行った.その結果,マルトビオノラクトンは拮抗阻害剤(K<SUB>1</SUB>=0.40mM)であり,その結合親和力(7.0 kcal・mo1<SUP>-1</SUP>)は,基質の一つであるマルトテトラオースのそれと同じ値であった.以上の結果から,本酵素のサブサイト親和力を考慮して,half chairの構造をもつグルコノラクトンとグルコースより成るマルトビオノラクトンは大豆β-アミラーゼのサブサイト1と2を占めて結合すると推定した.

The reversible conversion between maltobionolactone and maltobionic acid was analyzed kinetically; the rate constants were determined at each pH, and the pKa of maltobionic acid was estimated to be 3.60±0.02. The inhibition by maltobionolactone for the hydrolysis of soluble starch was inves tigated at pH 5.4 and 25t, and it was found that maltobionolactone was a competitive inhibitor with a K<SUB>1</SUB> of 0.40 mNi. The unitary binding affinity (7.0 kcal?mol<SUP>-1</SUP>) was the same as that of maltotetraose (a substrate). From the result, taking the subsite affinities of this enzyme into account, it was presumed that maltobionolactone consisting of a gluconolactone, with half-chair or sofa conformation, and a glucose (Cl form) is a transition state analogue and binds at subsites 1 and 2.

収録刊行物

  • 応用糖質科学 : oyo toshitsu kagaku = Journal of applied glycoscience

    応用糖質科学 : oyo toshitsu kagaku = Journal of applied glycoscience 43(2), 161-165, 1996-06-30

    The Japanese Society of Applied Glycoscience

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10008255305
  • NII書誌ID(NCID)
    AN10453916
  • 本文言語コード
    ENG
  • 資料種別
    ART
  • ISSN
    13403494
  • NDL 記事登録ID
    3995010
  • NDL 雑誌分類
    ZP24(科学技術--化学・化学工業--糖・澱粉)
  • NDL 請求記号
    Z17-15
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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