MALDI‐QIT‐TOFMSを用いた糖タンパク質の新規構造解析手法:リボヌクレアーゼBへの適用

  • 福山 裕子
    (株)島津製作所田中耕一記念質量分析研究所
  • 和田 芳直
    大阪府立母子保健総合医療センター研究所
  • 山崎 雄三
    (株)島津製作所分析計測事業部ライフサイエンスビジネスユニットライフサイエンス研究所
  • 尾島 典行
    (株)島津製作所分析計測事業部ライフサイエンスビジネスユニットライフサイエンス研究所
  • 山田 真希
    (株)島津製作所分析計測事業部ライフサイエンスビジネスユニットライフサイエンス研究所
  • 田中 耕一
    (株)島津製作所田中耕一記念質量分析研究所

書誌事項

タイトル別名
  • A New Analytical Method for Glycoprotein Structure Analysis Using MALDI-QIT-TOFMS: An Application to Ribonuclease B
  • MALDI-QIT-TOFMSを用いた糖タンパク質の新規構造解析手法:リボヌクレアーゼBへの適用
  • MALDI QIT TOFMS オ モチイタ トウ タンパクシツ ノ シンキ コウゾウ カイセキ シュホウ リボヌクレアーゼ B エ ノ テキヨウ

この論文をさがす

抄録

Mass spectrometry (MS) is becoming an indispensable analytical tool for glycoproteomics, that is, for the analysis of glycan and protein structures of glycoproteins. While a simple and rapid MS method which can minimize troublesome procedures for sample preparation is desired, a single mass spectrometer to meet this demand has not been realized to date. We report here a procedure for the structure analysis of Ribonuclease B (RNase B) using the MS and MSn analyses of protonated ions ([M+H]+) and sodium-adducted ions ([M+Na]+) by a single MALDI-QIT-TOFMS. Five peaks were identified as a glycopeptide in mass spectra with 2,5-dihydroxybenzoic acid (DHBA) as a matrix for RNase B digests by Lysyl endopeptidase (Lys C) without desalting. All of the five [M+H]+ peaks were accompanied by [M+Na]+ peaks. The same fragment peaks were observed in low mass area of all MS/MS spectrum for each [M+H]+ or [M+Na]+ species. MSn analyses using [M+H]+ as a precursor ion provided the information of peptide sequence and glycosylation site, while fragments from [M+Na]+ showed oligosaccharide sequence. Finally, this technique using [M+H]+ and [M+Na]+ with MALDI-QIT-TOFMS realized an easy and high-throughput implementation of glycoprotein structure analyses.

収録刊行物

  • 質量分析

    質量分析 52 (6), 328-338, 2004

    一般社団法人 日本質量分析学会

被引用文献 (3)*注記

もっと見る

参考文献 (92)*注記

もっと見る

詳細情報 詳細情報について

問題の指摘

ページトップへ