ヒト唾液α-アミラーゼグライコアイソフォームの生成とエンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼHS Formation of Glycoisoforms of Human Salivary α-Amylase and Endo-β-N-Acetylglucosaminidase HS

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抄録

我々は、ヒト唾液中において、唾液α-アミラーゼファミリーA (HSA-A) から糖鎖を遊離し、唾液α-アミラーゼファミリーB (HSA-B) とする酵素がエンド-β-<i>N</i>-アセチルグルコサミニダーゼであることを明らかにした。そして、本酵素をエンド-β-<i>N</i>-アセチルグルコサミニダーゼHS (エンドHS)と命名した。エンドHSは、アスパラギン結合型糖鎖のうち、コンプレックス型糖鎖に特異的で、糖鎖の還元末端側のGlcNAcに結合する Fuc 残基の存在にかかわらず、2、3、4本鎖コンプレックス型糖鎖を、ネイティブな糖タンパク質、糖ペプチドおよび糖アスパラギンから遊離させる。また、エンドHSは、遊離したこれら糖鎖を、様々な単糖に転移する。さらに、我々は、2ヶ所の糖鎖結合部位に糖鎖を結合しているヒト唾液α-アミラーゼを見出し、ヒト唾液α-アミラーゼファミリーC (HAS-C) と命名した。HSA-CはHSA-AやHSA-Bと同様の抗原性を示し、2本鎖コンプレックス型糖鎖を2分子結合している。HSA-Cは、エンドHSの作用を受け、HSA-Aを経てHSA-Bに変換した。このとき、エンドHSの作用を受けて、HSA-Cを構城するマルチプルフォームのすべてが、HSA-Bを構成するマルチブルフォームへと変換した。HSA-CおよびエンドHSの存在と、HAS-CがエンドHSの作用を受けHSA-Aを経てHSA-Bとなることから、ヒト唾液α-アミラーゼは、まず、2ヶ所の糖鎖結合部位に糖鎖が付加され、HSA-Cとなって唾液中に分泌される。その後、エンドHSの作用を受けて順次糖鎖を失い、HSA-AやHAS-Bのような糖鎖不全によるグライコアイソフォームが出来上がっていくものと考えられる。

The enzyme which catalyzed deglycosylation of human salivary α-amylase family A(HSA-A) to form salivary α-amylase family B(HSA-B) in saliva was revealed to be an endo-β-<i>N</i>-acetylglucosaminidase. It was named endo-β-<i>N</i>-acetylglucosaminidase HS(Endo HS). Endo HS is specific for complex type asparagine-linked oligosaccharides and can release bi, tri and tetrantennary complex type oligosaccharides from native glycoproteins, glycopeptides and asparaginyl oligosaccharides regardless of the existence of fucosyl residue attached to the proximal GlcNAc residue of oligosaccharides. Endo HS can also transfer these oligosaccharides to various monosaccharides. Furthermore, HSA having oligosaccharides at the two potential glycosylation sites was also found, purified, and named human salivary α-amylase family C(HSA-C). It showed the similar antigenicity for HAS-A and HAS-B. HSA-C has two biantennary complex type oligosaccharides. HSA-C was converted to HSA-B via HSA-A by the action of Endo HS. The multiple form pattern of HSA-C was also converted to the same pattern as that of HSA-B. The existence of HSA-C and Endo HS, and the conversion of HSA-C to HSA-B via HSA-A by the action of Endo HS in human saliva suggest that HSA is glycosylated at the two potential glycosylation sites, secreted into saliva, as HSA-C and then deglycosylated by Endo HS to be the oligosaccharide-deficient glycoisoforms such as HAS-A and HAS-B present in human saliva.

収録刊行物

  • Trends in glycoscience and glycotechnology  

    Trends in glycoscience and glycotechnology 18(99), 73-84, 2006-01-02 

    FCCA(Forum: Carbohydrates Coming of Age)

参考文献:  41件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10018117643
  • NII書誌ID(NCID)
    AA10995236
  • 本文言語コード
    JPN
  • 資料種別
    REV
  • ISSN
    09157352
  • NDL 記事登録ID
    7920162
  • NDL 雑誌分類
    ZP24(科学技術--化学・化学工業--糖・澱粉)
  • NDL 請求記号
    Z17-1303
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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