レトルト加熱によるアクトミオシンゲルの物性変化に関する研究 Research on Changes of Physical Properties of the Actomyosin Gel by Retorting

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抄録

レトルト食肉製品の食感低下の要因を解明するために,食感の重要因子とされるAMを用いて,様々な加熱条件による加熱ゲル形成に関して検討を行った.その結果,加熱時の昇温速度が速い程,またゲル形成至適温度を超える条件において加熱温度が高い程,得られるゲルの破断強度は低下し離水率は高くなることが明らかとなった.またこれらのゲルは,球状の凝集体から成るaggregated-typeの微細構造を呈していたことに対して,これよりも高い物性を示したゲルは,細い繊維状のstrand-typeの微細構造であった.これらのことからレトルト加熱ゲルが示した低い物性は,aggregated-typeの微細構造が原因であると示唆され,微細構造の画像解析値からもそれを強く支持する結果が得られた.更に,レトルト加熱ゲルの微細構造がaggregated-typeを呈した原因として,次の2つの要因が考えられた.まず1つ目の要因として,SDS-PAGEおよびウェスタンブロッティングの結果より,高温加熱を伴うレトルト加熱ゲルは,ミオシンおよびアクチンから成る巨大な会合体を形成していることが明らかとなり,この会合体のゲル形成への関与が,微細構造をよりaggregated-typeに進行させる一因であることが示唆された.またDSC測定の結果より,レトルト加熱処理がもたらす速い昇温速度は,ミオシンのTmaxの高温域シフト化に加え,〓Hの増大を引き起こすことが明らかとなり,このミオシンの変性挙動の変化がaggregated-typeの微細構造を惹起するもう1つの要因であることが示唆された.

The thermal behavior of actomyosin from the porcine skeletal muscle under various heating conditions including retort processing was examined. The physical properties (breaking energy, modulus of elasticity and water release rate) of the heat-induced gels of actomyosin decreased with increasing heating temperature or heating rate. The microstructure of the gel exhibiting lower physical property values had an aggregated-type structure, whereas the microstructure of the gel exhibiting higher physical property values had a strand-type structure as determined by scanning electron microscopic observation. It was considered that low physical property values of retorted gel of actomyosin were dependent on the network formation producing aggregated-type microstructure. This consideration was also strongly supported by the results of image analysis on microstructure of actomyosin gels under various heating conditions. The denaturation behavior of the actomyosin and components of the heat-induced gel of actomyosin were analyzed by differential scanning calorimetry, sodium sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, and western-blot analyses. The results suggested that the aggregated-type microstructure induced by retorting was caused by a shift in the denaturation transition temperatures of myosin to higher temperatures, an increase of the denaturation energy of myosin, and in gel formation of a large protein complex composed of myosin and actin.

収録刊行物

  • 日本食品科学工学会誌 : Nippon shokuhin kagaku kogaku kaishi = Journal of the Japanese Society for Food Science and Technology  

    日本食品科学工学会誌 : Nippon shokuhin kagaku kogaku kaishi = Journal of the Japanese Society for Food Science and Technology 53(8), 423-429, 2006-08-15 

    社団法人 日本食品科学工学会

参考文献:  29件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10018217923
  • NII書誌ID(NCID)
    AN10467499
  • 本文言語コード
    JPN
  • 資料種別
    ART
  • ISSN
    1341027X
  • NDL 記事登録ID
    8015487
  • NDL 雑誌分類
    ZP34(科学技術--食品工学・工業)
  • NDL 請求記号
    Z17-126
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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