ビオチンプロテインリガーゼの結晶構造から見えたビオチンの活性化 Visualization of Biotin Activation Through a Comparison of Crystal Structures of Biotin Protein Ligase

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抄録

Biotin protein ligase (BPL) catalyses the synthesis of an activated form of biotin, biotinyl-5'-AMP, from substrates biotin and ATP followed by biotinylation of the biotin carboxyl carrier protein subunit of acetyl-CoA carboxylase. In order to visualize the structural feature of the BPL reaction, crystal structures of BPL from <I>Pyrococcus horikoshii</I> OT3 have been determined in an unliganded form and three liganded forms with biotin, ADP and the reaction intermediate biotinyl-5'-AMP. The exact locations of the ligands and the active site residues allow us to propose a general scheme for the first step of the reaction carried out by BPL.

収録刊行物

  • 日本結晶学会誌  

    日本結晶学会誌 48(5), 354-358, 2006-10-31 

    The Crystallographic Society of Japan

参考文献:  8件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10018331303
  • NII書誌ID(NCID)
    AN00188364
  • 本文言語コード
    JPN
  • 資料種別
    ART
  • ISSN
    03694585
  • NDL 記事登録ID
    8564073
  • NDL 雑誌分類
    ZM46(科学技術--地球科学--岩石・鉱物・鉱床)
  • NDL 請求記号
    Z15-138
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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