ALT活性阻害を示すIgGの免疫化学的特性 Inhibition of alanine aminotransferase activity by IgG

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抄録

ALT低活性異常を示す稀な例について検討を加えた. 高ALT血清との混合試験によりALT活性阻害因子の存在が確認された. 特異抗血清を用いた免疫混合法により, ALT活性阻害因子はIgG-κ型蛋白であることが判明した. 患者IgGを精製し免疫固定電気泳動を行ったところ, モノクロナールバンドは観察されなかったが, L鎖は明らかにκ鎖優位であった. SDS-PAGEを行ったところ, 患者IgG分子を構成するγ鎖は分子量約55,000, L鎖は約26,000と正常IgGとほぼ同じであり, ドメイン欠損などの分子異常は確認されなかった. また, 基質 (アラニン) および補酵素 (ピリドキサルリン酸) の添加実験では, 患者IgGのALT活性阻害に変化を認めなかったことから, 酵素活性部位に患者IgGが直接結合していないか, あるいは基質や補酵素より患者IgGの方が結合部位に対し親和性が高い可能性が考えられた. さらに, 抗γFab抗体により, 活性阻害がブロックされたことから, 患者IgG分子のFab領域がALT活性阻害に強く関与していることが示唆された.

We observed a 74-year old woman with chronic hepatitis C, whose alanine aminotransferase (L-Alanine: 2-oxoglutarate aminotransferase: EC.2.6. 1.2; ALT) activity in serum was below 2 IU/L (reference value: 9-25 IU/L). ALT activity in normal human serum was inhibited when the patient's serum was added to normal serum. By immunoprecipitation assay, it was found that the patient's IgG-κ acted as an inhibitor of ALT. The ALT inhibition of the patient's IgG was not blocked by adding alanine as a substrate, and also by adding pyridoxal phosphate as a coenzyme. The purified patient's IgG was found to be composed of two γ chains of about 50kDa and two κ chains of 28kDa by SDS-PAGE. The inhibitory ability of IgG was exclusively located in the Fab region of the molecule.

収録刊行物

  • 生物物理化学 = Journal of Electrophoresis  

    生物物理化学 = Journal of Electrophoresis 50(4), 225-229, 2006-12-15 

    Japanese Electrophoresis Society

参考文献:  14件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10018441597
  • NII書誌ID(NCID)
    AN00129729
  • 本文言語コード
    JPN
  • 資料種別
    ART
  • ISSN
    00319082
  • NDL 記事登録ID
    8615624
  • NDL 雑誌分類
    ZR2(科学技術--生物学--生化学)
  • NDL 請求記号
    Z18-127
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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