Effect of Family 22 Carbohydrate-Binding Module on the Thermostability of Xyn10B Catalytic Module from Clostridium stercorarium

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抄録

A family 22 carbohydrate-binding module (CBM22) from <I>Clostridium stercorarium</I> Xylanase10B raised the optimum temperature of the xylanase, but in the remaining activity of heating test, apparently the catalytic module alone showed higher remaining activity. Differential scanning calorimetry showed that CBM22 conferred resistance to thermal unfolding of the enzyme and prevented the enzyme from refolding after thermal unfolding.

収録刊行物

  • Bioscience, biotechnology, and biochemistry  

    Bioscience, biotechnology, and biochemistry 70(12), 3039-3041, 2006-12-23 

    Japan Society for Bioscience, Biotechnology, and Agrochemistry

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被引用文献:  1件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10018524204
  • NII書誌ID(NCID)
    AA10824164
  • 本文言語コード
    ENG
  • 資料種別
    NOT
  • ISSN
    09168451
  • NDL 記事登録ID
    8596830
  • NDL 雑誌分類
    ZR7(科学技術--農林水産--農産) // ZR2(科学技術--生物学--生化学) // ZP1(科学技術--化学・化学工業)
  • NDL 請求記号
    Z53-G223
  • データ提供元
    CJP書誌  CJP引用  NDL  J-STAGE 
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