Substrate Specificity of Thermostable D-Alanine-D-alanine ligase from Thermotoga maritima ATCC 43589

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抄録

<small>D</small>-Alanine-<small>D</small>-alanine ligase (Ddl) and its mutants maintain the biosynthesis of peptidoglycan, and the substrate specificity of Ddls partially affects the resistance mechanism of vancomycin-resistant enterococci. Through investigation of Ddls, Ddl from <I>Thermotoga maritima</I> ATCC 43589 showed novel characteristics, <I>vis.</I> thermostability up to 90 °C and broad substrate specificity toward 15 <small>D</small>-amino acids, particularly <small>D</small>-alanine, <small>D</small>-cysteine, and <small>D</small>-serine, in that order.

収録刊行物

  • Bioscience, biotechnology, and biochemistry

    Bioscience, biotechnology, and biochemistry 70(11), 2790-2792, 2006-11-23

    Japan Society for Bioscience, Biotechnology, and Agrochemistry

参考文献:  10件中 1-10件 を表示

被引用文献:  3件中 1-3件 を表示

各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10018525232
  • NII書誌ID(NCID)
    AA10824164
  • 本文言語コード
    ENG
  • 資料種別
    NOT
  • ISSN
    09168451
  • NDL 記事登録ID
    8560902
  • NDL 雑誌分類
    ZR7(科学技術--農林水産--農産) // ZR2(科学技術--生物学--生化学) // ZP1(科学技術--化学・化学工業)
  • NDL 請求記号
    Z53-G223
  • データ提供元
    CJP書誌  CJP引用  NDL  J-STAGE 
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