Partial Purification and Some Properties of a Phospholipase C from Pseudomonas sp. Strain KS3.2

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抄録

An extracellular phospholipase C was partially purified from <I>Pseudomonas</I> sp. strain KS3.2. The enzyme was composed of an approximately 18-kDa peptide. Maximal enzyme activity was found at pH 7.2 and 50 °C. The enzyme retained activity between pH 8 and 9, and 50% activity at about 52 °C for 30 min. The enzyme sample showed the highest activity on phosphatidylcholine and low activity toward other phospholipids.

収録刊行物

  • Bioscience, biotechnology, and biochemistry  

    Bioscience, biotechnology, and biochemistry 70(2), 535-537, 2006-02-23 

    Japan Society for Bioscience, Biotechnology, and Agrochemistry

参考文献:  10件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10018534703
  • NII書誌ID(NCID)
    AA10824164
  • 本文言語コード
    ENG
  • 資料種別
    NOT
  • ISSN
    09168451
  • NDL 記事登録ID
    7833729
  • NDL 雑誌分類
    ZR7(科学技術--農林水産--農産) // ZR2(科学技術--生物学--生化学) // ZP1(科学技術--化学・化学工業)
  • NDL 請求記号
    Z53-G223
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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