Hydroxylation of Testosterone by Bacterial Cytochromes P450 Using the Escherichia coli Expression System

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抄録

Two hundred thirteen cytochrome P450 (P450) genes were collected from bacteria and expressed based on an <I>Escherichia coli</I> expression system to test their hydroxylation ability to testosterone. Twenty-four P450s stereoselectively monohydroxylated testosterone at the 2α-, 2β-, 6β-, 7β-, 11β-, 12β-, 15β-, 16α-, and 17-positions (17-hydroxylation yields 17-ketoproduct). The hydroxylation site usage of the P450s is not the same as that of human P450s, while the 2α-, 2β-, 6β-, 11β-, 15β-, 16α-, and 17-hydroxylation are reactions common to both human and bacterial P450s. Most of the testosterone hydroxylation catalyzed by bacterial P450s is on the β face.

収録刊行物

  • Bioscience, biotechnology, and biochemistry  

    Bioscience, biotechnology, and biochemistry 70(1), 307-311, 2006-01-23 

    Japan Society for Bioscience, Biotechnology, and Agrochemistry

参考文献:  25件

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被引用文献:  8件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10018535933
  • NII書誌ID(NCID)
    AA10824164
  • 本文言語コード
    ENG
  • 資料種別
    SHO
  • ISSN
    09168451
  • NDL 記事登録ID
    7792141
  • NDL 雑誌分類
    ZR7(科学技術--農林水産--農産) // ZR2(科学技術--生物学--生化学) // ZP1(科学技術--化学・化学工業)
  • NDL 請求記号
    Z53-G223
  • データ提供元
    CJP書誌  CJP引用  NDL  J-STAGE 
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