ナノ秒のMDシミュレーションから求めたペプチド二次構造の確率予測 : 三角マップ表示した%スティッキネス法の有用性 Stochastic Prediction of Peptide Secondary Structure Based on Molecular Dynamics Simulation Performed for Nano-second-Effectiveness of the %stickiness Approach Represented by Triangle Map Mode

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抄録

ペプチドのナノ秒(ns)分子動力学計算(MD)では、安定構造を得るのには遙かに不十分な計算時間であることが分かっている。にもかかわらず、新たに導入した%スティッキネスの三角マップ表示(TMR-%σ)によって、安定構造に含まれる二次構造(特にαヘリックス)のおぼろげな像が得られることが示された。%スティッキネスとは、生体高分子の動的なコンフォメーション変化を記述する目的で以前に導入された指標である。TMR-%σ表示において、ペプチド形成傾向は、マップ上にαヘリックス固有の相互作用を示すシフトした対角線ラインとして現れた。ns-MDの結果から計算されたペプチドの%σと旋回半径(<I>R<SUB>g</SUB></I>)の座標プロットから、ペプチドの二次構造予測に関する確率マトリクスを導出できることが示された。

Nano-second (ns) MD simulations of peptides, which are known to be insufficient to obtain stable structures, were confirmed to provide faint secondary structure (especially, α-helix) images through a novel approach termed triangle map representation of <I>%stickiness</I> (TMR-%σ). <I>%stickiness</I> is a measure formerly introduced to describe dynamic conformation changes of biopolymers. In TMR-%σ representation, the α-helix forming propensity of a peptide was expressed as an off-diagonal dotted line, indicating α-helix intrinsic interactions. The coordinate information derived from %σ and radius of gyration (<I>R<SUB>g</SUB></I>) of a peptide calculated from ns-MD results could be converted to a probability matrix of secondary peptide structure formation.

収録刊行物

  • Journal of computer chemistry, Japan  

    Journal of computer chemistry, Japan 5(4), 213-218, 2006-12-15 

    Society of Computer Chemistry, Japan

参考文献:  10件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10018664245
  • NII書誌ID(NCID)
    AA11657986
  • 本文言語コード
    JPN
  • 資料種別
    ART
  • ISSN
    13471767
  • NDL 記事登録ID
    8621448
  • NDL 雑誌分類
    ZP1(科学技術--化学・化学工業) // ZM13(科学技術--科学技術一般--データ処理・計算機)
  • NDL 請求記号
    Z74-C857
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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