EFC/F-BARドメインの構造機能解析 : エンドサイトーシスにおける細胞膜陥入機構 Structure-Function Analysis of the EFC/F-BAR Domain : Mechanism of Membrane Invagination in Endocytosis

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著者

    • 嶋田 睦 SHIMADA Atsushi
    • 理化学研究所播磨研究所放射光科学総合研究センター利用システム開発研究部門研究技術開発室 Division of Synchrotron Radiation Instrumentation, RIKEN SPring-8 Center, Harima Institute
    • 末次 志郎 SUETSUGU Shiro
    • 東京大学分子細胞生物学研究所若手フロンティア研究プログラム Laboratory of Membrane and Cytoskeleton Dynamics Frontier Research Program for Young Investigators, Institute of Molecular and Cellular Biosciences, the University of Tokyo
    • 永山 國昭 NAGAYAMA Kuniaki
    • 自然科学研究機構岡崎統合バイオサイエンスセンター Okazaki Institute for Integrative Bioscience, National Institutes of Natural Sciences
    • 横山 茂之 YOKOYAMA Shigeyuki
    • 理化学研究所横浜研究所生命分子システム基盤研究領域 Systems and Structural Biology Center, Yokohama Institute, RIKEN

抄録

<I>Pombe</I> Cdc 15 homology (PCH) proteins are involved in a variety of actin-based processes, including clathrin-mediated endocytosis. The PCH proteins contain an evolutionarily conserved, EFC/F-BAR domain for membrane association and tubulation. We solved the crystal structures of the EFC domains of human FBP 17 and CIP4. The structures revealed a gently-curved helicalbundle dimer, which forms filaments through end-to-end interactions in the crystals. The structural and biochemical data suggested a mechanistic model, in which the curved EFC filament drives tubulation. The electron micrographs of the EFC-induced tubular membranes supported this model. The physiological role of the EFC domain in clathrin-mediated endocytosis is discussed.

収録刊行物

  • 日本結晶学会誌  

    日本結晶学会誌 50(2), 161-168, 2008-04-30 

    The Crystallographic Society of Japan

参考文献:  16件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10021085741
  • NII書誌ID(NCID)
    AN00188364
  • 本文言語コード
    JPN
  • 資料種別
    ART
  • ISSN
    03694585
  • NDL 記事登録ID
    9502193
  • NDL 雑誌分類
    ZM46(科学技術--地球科学--岩石・鉱物・鉱床)
  • NDL 請求記号
    Z15-138
  • データ提供元
    CJP書誌  NDL  J-STAGE 
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