Screening of Cell-Adhesive Peptide from the Human Laminin-5 α3 Chain Globular 2 and 3 Domains

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抄録

Laminin (LN)-5 is an epithelial specific adhesion component and a main ligand for keratinocyte. It regulates various cellular functions, including cell adhesion, spreading, and motility. The human LN-5 <I>α</I>3 chain globular (LG) 2 and 3 domains interact with integrin <I>α</I>3<I>β</I>1 selectively. Using peptide array-based interaction assay, screening of cell-adhesive peptide was performed with 6-mer peptide library of LG-2 and -3 domains. Eight peptides with high cell-adhesive effects were found, and the activity of DWKLVR (LN<SUB>1143–1148</SUB>) and GLRLLI (LN<SUB>1239–1244</SUB>) peptides showed about 2.5-fold increase compared to no peptide. From the adhesion inhibition assay, NFEGCI (LN<SUB>1271–1276</SUB>) and NQLLQD (LN<SUB>1333–1338</SUB>) peptides were seen to interact with integrin <I>α</I>3<I>β</I>1.

収録刊行物

  • Journal of chemical engineering of Japan  

    Journal of chemical engineering of Japan 41(3), 206-209, 2008-03-01 

    The Society of Chemical Engineers, Japan

参考文献:  10件

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被引用文献:  1件

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各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    10021109905
  • NII書誌ID(NCID)
    AA00709658
  • 本文言語コード
    ENG
  • 資料種別
    SHO
  • ISSN
    00219592
  • NDL 記事登録ID
    9425336
  • NDL 雑誌分類
    ZP1(科学技術--化学・化学工業)
  • NDL 請求記号
    Z53-R395
  • データ提供元
    CJP書誌  CJP引用  NDL  J-STAGE 
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