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- Tonozuka Takashi
- Department of Applied Biological Science, Tokyo University of Agriculture and Technology, Fuchu, Tokyo 183-8509, Japan
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- Miyazaki Takatsugu
- Department of Applied Biological Science, Tokyo University of Agriculture and Technology, Fuchu, Tokyo 183-8509, Japan
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- Nishikawa Atsushi
- Department of Applied Biological Science, Tokyo University of Agriculture and Technology, Fuchu, Tokyo 183-8509, Japan
書誌事項
- タイトル別名
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- Structural Similarity between a Starch-hydrolyzing Enzyme and an N-Glycan-Hydrolyzing Enzyme: Exohydrolases Cleaving .ALPHA.-1,X-Glucosidic Linkages to Produce .BETA.-Glucose
- デンプンに作用する酵素とN結合型糖鎖に作用する酵素の構造上の相同性--α-1,X-グルコシド結合をエキソ型で加水分解しβ-グルコースを生成する酵素[含 英語文]
- デンプン ニ サヨウ スル コウソ ト N ケツゴウガタ トウサ ニ サヨウ スル コウソ ノ コウゾウ ジョウ ノ ソウ ドウセイ アルファ 1 X グルコシド ケツゴウ オ エキソガタ デ カスイ ブン ホグシ ベータ グルコース オ セイセイ スル コウソ ガン エイゴブン
- Structural Similarity between a Starch-hydrolyzing Enzyme and an N-Glycan-Hydrolyzing Enzyme: Exohydrolases Cleaving α-1,X-Glucosidic Linkages to Produce β-Glucose
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抄録
α-1,X-グルコシド結合に非還元末端側よりエキソ型で作用しβ-グルコースを生成する酵素には、グルコアミラーゼ、グルコデキストラナーゼ、トレハラーゼ、真核生物由来N結合型糖鎖プロセシングα-グルコシダーゼIなどがあげられる。これらの酵素の生体内での機能は全く異なるが、(α/α)6バレルを触媒ドメインとして持ち、立体構造上共通した特徴がみられる。これらの酵素はいくつかの例外を除き、CAZy データベースにおいて Glycoside hydrolase family (GH)15、37、63 に属し、触媒残基としてグルタミン酸残基またはアスパラギン酸残基が2つ存在する。触媒残基の位置はこれらの酵素で保存されており、構造上の類似点は数多い。このようなことから、α-1,X-グルコシド結合をエキソ型で加水分解しβ-グルコースを生成する酵素を「グルコアミラーゼファミリー」と呼んでふさわしいように思われる。さらに、これらGH15、GH37、GH63と立体構造上相同性を有するホスホリラーゼや加水分解酵素が多数存在する。
収録刊行物
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- Trends in Glycoscience and Glycotechnology
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Trends in Glycoscience and Glycotechnology 23 (130), 93-102, 2011
FCCA(Forum: Carbohydrates Coming of Age)
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キーワード
詳細情報 詳細情報について
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- CRID
- 1390001204369583104
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- NII論文ID
- 10029582762
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- NII書誌ID
- AA10995236
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- ISSN
- 18832113
- 09157352
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- NDL書誌ID
- 11218600
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- 本文言語コード
- ja
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- データソース種別
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- JaLC
- NDL
- Crossref
- CiNii Articles
- KAKEN
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- 抄録ライセンスフラグ
- 使用不可