結晶構造解析から明らかとなったtRNAのアグマチニル化修飾機構

• 沼田 倫征

  産業技術総合研究所バイオメディカル研究部門RNAプロセシング研究グループ

• 大澤 拓生

  産業技術総合研究所バイオメディカル研究部門RNAプロセシング研究グループ

書誌事項

タイトル別名

• Mechanism for tRNA Agmatinylation Revealed by X-ray Crystallography
• ケッショウ コウゾウ カイセキ カラ アキラカ ト ナッタ tRNA ノ アグマチニルカ シュウショク キコウ

抄録

The cytidine at the first position of the anticodon (C34) in the AUA codon-specific archaeal tRNA^Ile2 is modified to 2-agmatinylcytidine (agm²C), which is crucial for the precise decoding of the genetic code. This modification is catalyzed by tRNA^Ile-agm²C synthetase (TiaS), using ATP and agmatine as substrates. We have determined the crystal structures of TiaS-tRNA^Ile2 complexed with ATP, or with AMPcPP and agmatine, revealing a novel kinase module requisite for activating C34 by phosphorylation. These structures showed that agmatine is essential for placing C34 in the active site. We also revealed the molecular mechanism by which TiaS discriminates tRNA^Ile2 from other tRNAs.

収録刊行物

• 日本結晶学会誌

  日本結晶学会誌 54 (4), 213-219, 2012

  日本結晶学会

詳細情報

• CRID: 1390282679066950528
• NII論文ID: 10031042469
• NII書誌ID: AN00188364
• DOI: 10.5940/jcrsj.54.213
• ISSN: 18845576
• ISSN: 03694585
• NDL書誌ID: 023970063
• Web Site: https://ndlsearch.ndl.go.jp/books/R000000004-I023970063
• 本文言語コード: ja
• データソース種別:
  • JaLC
  • NDL
  • Crossref
  • CiNii Articles
• 抄録ライセンスフラグ: 使用不可