グルタチオンを基質にした血清γ‐グルタミルトランスフェラーゼ活性のアンペロメトリー

• 木下 英明

  活水女子大学人間関係学科

書誌事項

タイトル別名

• Amperometric Assay of .GAMMA.-Glutamyltransferase Using Glutathione as a Substrate.
• グルタチオンを基質にした血清γ-グルタミルトランスフェラーゼ活性のアンペロメトリー
• グルタチオン オ キシツ ニ シタ ケッセイ ガンマ グルタミルトランスフェラーゼ カッセイ ノ アンペロメトリー

抄録

The magnitude of the steady-state current by a sulfhydryl compound at a dialysis membrane (molecular cut off: 5000) coverd cobalt phthalocyanine-embedded electrode was inversly proportional to the molecular weight. That is, the currents by 1 μM glutathione (GSH), glutamylcysteine and cysteine at 200 mM and at pH 8.3 were 0.07, 0.14 and 0.39 nA, respectively. The activity of γ-glutamyltransferase (γ-GT) in serum was determined by measuring the current increase for a given time due to the degradation of GSH to cysteinylglysine in a 0.1 M tris buffer of pH 8.3 containing 1.2 mM GSH, 50 mM glysylglysine and 5 mM EDTA. The activities of γ-GT determined amperometrically using GSH as a substrate for sixteen serum samples were in good agreement with those determined by a colorimetric method using γ-glutamy1-3-carboxy-4-nitroanilide (Glucana) a as substrate (r=0.98).

収録刊行物

• 分析化学

  分析化学 51 (12), 1183-1185, 2002

  公益社団法人 日本分析化学会

キーワード

• γ-glutamyltransferase
• glutathione
• amperometry
• cobalt phthalocyanine
• membrane-covered electrode
• serum

詳細情報

• CRID: 1390001204052287744
• NII論文ID: 110002905035
• NII書誌ID: AN00222633
• DOI: 10.2116/bunsekikagaku.51.1183
• COI: 1:CAS:528:DC%2BD38XpslCgu7c%3D
• NDL書誌ID: 6405951
• ISSN: 05251931
• ISSN: http://id.crossref.org/issn/05251931
• Web Site: https://ndlsearch.ndl.go.jp/books/R000000004-I6405951
• Web Site: http://www.jstage.jst.go.jp/article/bunsekikagaku/51/12/51_12_1183/_pdf
• Web Site: http://dl.ndl.go.jp/info:ndljp/pid/10895388
• Web Site: https://search.jamas.or.jp/link/ui/2003127091
• 本文言語コード: ja
• データソース種別:
  • JaLC
  • NDL
  • Crossref
  • NDL-Digital
  • CiNii Articles
• 抄録ライセンスフラグ: 使用不可