脱脂米糠タンパク質分解物のアンジオテンシンI変換酵素阻害活性 Angiotensin I-converting enzyme inhibitory activity of protein hydrolysate prepared from defatted rice bran with digestive proteases

脱脂米糠から抽出した水溶性タンパク質を消化酵素のα-キモトリプシンとトリプシンで分解した試料中に,高血圧予防効果のあるアンジオテンシンI変換酵素(angiotensin I-converting enzyme:ACE)を阻害する活性を見出した。限外濾過による分子量分画を行ったところ,5-10kDaと5kDa以下にACE阻害ペプチドが存在していた。腸管からの吸収率が高いと思われる5kDa以下のペプチドを含む低分子両分について,C8およびC18カラムを用いた逆相クロマトグラフィーによって更に精製を進めると,ACE阻害活性が複数の画分に認められた。脱脂米糠のタンパク質は,消化を経て様々なACE阻害ペプチドを産生することから,高血圧予防効果のある機能性食品として利用できる可能性があると考えられた。

Digestion of water-soluble protein extracted from defatted rice bran with α-chymotrypsin and trypsin produced the protein hydrolysate having a significant angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activity in vitro, which was expected to show an anti-hypertensive effect in vivo. The fractions containing peptides of molecular weight of 5-10 kDa and of<5kDa separated by ultrafiltration of the protein hydrolysate showed distinct ACE inhibitory activity. Further isolation of ACE inhibitory peptides from the<5kDa fraction, which contains peptides capable of being absorbed intact through the intestinal tract, was carried out. Reversed-phase chromatography using C8 and C18 columns indicated the presence of several kinds of ACE in-hibitory peptides. Thus, defatted rice bran protein might be utilized for physiologically functional food with anti-hypertensive activity.