ラットの骨,象牙質およびセメント質におけるI型コラーゲンC-プロペプチドの局在に関する研究

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  • Localization of C-propeptide of type-I collagen in mineralized tissues

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抄録

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I型コラーゲンは骨や結合組織,象牙質に豊富に含まれる線維状タンパクである。I型コラーゲンC-プロペプチドはコラーゲン分子への変換に伴って産生され,コラーゲン分子の会合とコラーゲン線維形成にとって必須である。近年,C-プロペプチド単体に様々な作用があることが報告され,特にin vitroにおいて硬組織形成に関与する前駆細胞の分化に抑制的に働くことが報告されている。つまり,硬組織の発達・形成過程での重要性が示されているが,in vivoにおけるC-プロペプチドの局在については明らかとなっていない。本研究では,抗I型コラーゲンC-プロペプチド抗体を用いた免疫組織染色を行い,骨および象牙質,セメント質といった硬組織領域における,それぞれの発現局在について調べ,抗I型コラーゲン抗体を用いたIHCとプロコラーゲンα2(I)鎖のcRNAプローブを用いたin situ hybridizationの結果と比較検討した。胎生期における下顎骨発生,および歯牙の発生過程におけるC-プロペプチドの局在から,骨,象牙質およびセメント質の活発な形成時期にはその基質において集積が認められた。くわえて,ヘルトウィッヒ上皮鞘周囲に認められたI型コラーゲンC-プロペプチドの集積の所見からも,すでに報告されている分化調節機構が骨組織のみならず,象牙質やセメント質の発達過程においても重要である可能性が示された。

Type I collagen is most commonly existing protein in mammals and particularly abundant in bone, dentin and connective tissues. The C-propeptide is produced while procollagen molecules which are composed of three pro-αchains are assembled to a collagen fibril. It has been suggested that the C-propeptide plays a role to regulate cell differentiation of osteoblasts. However, there is no information about localization in vivo of the C-propeptide in bone and other mineralized tissues such as dentin and cementum. In order to localize the C-propeptide in the mineralized tissues, the present study was designed to investigate their mineralizing processes with immunohistochemistry for the C-propeptide and the type I collagen fibril and with in situ hybridization for the procollagen. Anti-C-propeptide antibody stained the matrix-forming region in osteogenesis, dentinogenesis and cementogenesis. In particular, we found the immunoreactivity around Hertwig's epithelial sheath. The localization of the C-propeptide in vivo may be involved in function to modify cell differentiation on bone tissue and other mineralized tissues as dentin and cementum.

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