アルギン酸代謝酵素の構造と機能

• 落合 秋人

  京都大学大学院農学研究科食品生物科学専攻生物機能変換学分野

• 高瀬 隆一

  京都大学大学院農学研究科食品生物科学専攻生物機能変換学分野

• 三上 文三

  京都大学大学院農学研究科応用生命科学専攻応用構造生物学分野

• 橋本 渉

  京都大学大学院農学研究科食品生物科学専攻生物機能変換学分野

• 村田 幸作

  京都大学大学院農学研究科食品生物科学専攻生物機能変換学分野

書誌事項

タイトル別名

• Structure and function of alginate-metabolizing enzymes
• アルギンサン タイシャ コウソ ノ コウゾウ ト キノウ

抄録

A gram-negative and alginate-assimilating bacterium, Sphingomonas sp. A1, can incorporate the polysaccharide into the cytoplasm through the cell-surface pit and ABC transporter. Alginate is depolymerized into disaccharides to tetrasaccharides by cytoplasmic endotype alginate lyases (A1-I, II, III). An exotype alginate lyase A1-IV degrades the oligosaccharides to unsaturated monosaccharides. α-Keto acids nonenzymatically formed from monosaccharides are converted to 2-keto-3-deoxy-^D-gluconic acid (KDG) by NADPH-dependent reductase A1-R. KDG is eventually metabolized to glyceraldehyde-3-phosphate and pyruvate through the sequential reaction catalyzed by KDG kinase (A1-K) and 2-keto-3-deoxy 6-phosphogluconate aldolase (A1-A). This review deals with the structure and function of bacterial alginate-metabolizing enzymes, especially structure determinants responsible for the catalytic reaction and mode of action of endotype lyases A1-II, II', III in strain A1 and exotype lyase Atu3025 in Agrobacterium tumefaciens as well as for the coenzyme-binding mode of strain A1 α-keto acid reductase (A1-R).

収録刊行物

• ビタミン

  ビタミン 84 (11), 525-531, 2010

  公益社団法人 日本ビタミン学会

キーワード

• alginate metabolism
• alginate lyase
• oxidoreductase
• Sphingomonas
• α-keto acid

詳細情報

• CRID: 1390001205700857344
• NII論文ID: 110007989343
• NII書誌ID: AN00207833
• DOI: 10.20632/vso.84.11_525
• ISSN: 2424080X
• ISSN: 0006386X
• NDL書誌ID: 10913456
• Web Site: https://ndlsearch.ndl.go.jp/books/R000000004-I10913456
• Web Site: https://search.jamas.or.jp/link/ui/2011084074
• 本文言語コード: ja
• データソース種別:
  • JaLC
  • NDL
  • CiNii Articles
  • KAKEN
• 抄録ライセンスフラグ: 使用不可