Purification and Properties of α-Glucosidase from Slugs
書誌事項
- タイトル別名
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- Purification and Properties of アルファ Glu
- ナメクジのα-グルコシダーゼの精製と性質
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抄録
Three forms of α-glucosidase(EC3.2.1.20), designated as Ⅰ, Ⅱ,Ⅲ,have been isoleted from slugs by a procedure including fractionation with ammonium sulfate, Sephacry1 S-200 HR column chromatography, CM-cellulose column chromatography, and pretarative disc gel electrophoresis. The three enzymes readily hydrolyzed maltose and malto-oligosaccharides,but hydrolyzed isomaotose more slowly. α-Glucosidase Ⅲ hydrolyzed soluble starch at a faster rate than maltose, but α-glucosidase Ⅰ hyrolyzed soluble starch more slowly.
ナメクジには多くのグリコシダーゼが存在し、摂取する植物多糖の代謝に関与している。その中で著量に存在し、澱粉代謝に関わっているα-グルコシダーゼについて研究を行った。ナメクジを破砕し、得られたα-グルコシダーゼを硫安分画、セファクリルS-200HRカラムクロマトグラフィー、CM-セルロースカラムトグラフィー、調製用ディスク電気泳動により精製した。本酵素はセファクリルS-200HRカラムトグラフィーで2種(Ⅰ、Ⅱ)に分画された。Ⅰ画分はCM-セルロースクロマトグラフィーでさらに2種(Ⅰ-1、Ⅰ-2)に分画された。得られた3種のα-グルコシダーゼはマルトースやマルトオリゴ糖によく作用したが、イソマルトースに対する作用は弱かった。3種の中でも最も多量に存在するα-グルコシダーゼⅡは他の酵素(Ⅰ-1、Ⅰ-2)よりも可溶性澱粉に対する作用が顕著で、マルトースよりも強く作用した。
収録刊行物
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- 岡山大学資源生物科学研究所報告
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岡山大学資源生物科学研究所報告 5 (2), 121-127, 1998
岡山大学資源生物科学研究所
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詳細情報
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- CRID
- 1050283687461878272
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- NII論文ID
- 120002313692
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- NII書誌ID
- AN10381600
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- ISSN
- 0916930X
- 21864918
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- NDL書誌ID
- 4524203
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- 本文言語コード
- en
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- 資料種別
- departmental bulletin paper
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- データソース種別
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- IRDB
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