Ginkgo biloba α-fucosidase with activity towards plant complex type N-glycans containing the Lewis a epitope: Purification and characterization

• Itano, Satsuki

• Maeda, Megumi

• Md. Ziaur Rahman,

• Kimura, Yoshinobu

抄録

We have identified, and purified to homogeneity, a high molecular weight Ginkgo biloba α-fucosidase (α-fucosidase Gb, 120 kDa estimated by SDS‒PAGE) with activity against α-fucosylated oligosaccharides. When a Lewis a epitope-containing N-glycan was used as a substrate, α-fucosidase Gb showed optimum activity at approximately pH 5.5, suggesting that it functions in acidic environments such as the vacuole. It remains uncertain, however, whether this Ginkgo α-fucosidase belongs to the GH29 family, since its N-terminal sequence could not be determined, probably due to a chemical modification. α-Fucosidase Gb showed substantial activity towards the α1,3-fucosyl linkage in Lacto-N-fucopentaose III and an α1,4-fucosyl linkage in the Lewis a epitope found in plant complex type N-glycans, indicating an involvement in the degradation process of α-fucosylated oligosaccharides or N-glycoproteins.

銀杏種子から高分子量 （SDS-PAGE で120 kDa） を有し，α-フコース含有オリゴ糖に活性を示すα-フコシダーゼ（α-fucosidase Gb）を均一に精製した．ルイス a エピトープ含有 N-グリカンを基質とした場合，α-fucosidase Gb の至適 pH は 5.5 付近であることから，本酵素は液胞のような酸性環境で機能していることが示唆された．N‒末端アミノ酸配列が化学修飾のため同定できなかったため，本酵素が GH29 ファミリーに属するかどうかは不明である．α-Fucosidase Gb は，Lacto-N-fucopentaose IIIの α1,3-フコース残基やルイス a エピトープ含有の植物複合型N-グリカンのα1,4-フコース残基を加水分解することから，α-フコース含有オリゴ糖やN 型糖タンパク質の分解プロセスに関与することが示唆された．

収録刊行物

• Scientific Reports of the Faculty of Agriculture, Okayama University

  Scientific Reports of the Faculty of Agriculture, Okayama University 106 5-12, 2017-02-01

  岡山大学農学部

キーワード

• α-fucosidase
• plant N-glycan
• N-glycan degradation
• Ginkgo biloba

詳細情報

• CRID: 1050283687676005120
• NII論文ID: 120005970803
• ISSN: 21867755
• Web Site: https://ousar.lib.okayama-u.ac.jp/54772
• 本文言語コード: en
• 資料種別: departmental bulletin paper
• データソース種別:
  • IRDB
  • CiNii Articles