結晶化度の異なるセルロースに対するセロビオース脱水素酵素,セルラーゼおよびβ-グルコシダーゼの相乗効果 Synergistic Effects of Cellobiose Dehydrogenase, Cellulases, and β-Glucosidase from Irpex lacteus in the Degradation of Various Types of Cellulose

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Author(s)

    • Hai Pham Quy HAI Pham Quy
    • 信州大学工学部物質工学科 Department of Chemistry and Material Engineering, Faculty of Engineering, Shinshu University
    • 野崎 功一 NOZAKI Kouichi
    • 信州大学工学部物質工学科 Department of Chemistry and Material Engineering, Faculty of Engineering, Shinshu University
    • 神田 鷹久 KANDA Takahisa
    • 信州大学工学部物質工学科 Department of Chemistry and Material Engineering, Faculty of Engineering, Shinshu University

Abstract

Irpex lacteus由来のエキソセルラーゼ(Ex-1),エンドセルラーゼ(En-1),β-グルコシダーゼおよびセロビオース脱水素酵素(CDH)の4種によるバクテリアセルロース(BC),アビセルおよびリン酸膨潤アビセル(HA)の分解に対する相乗効果を検討した.CDHはEx-1存在下およびEx-1とEn-1の両者の存在下においてセルロース分解を効果的に促進したが,En-1存在下のみでは相乗効果を示さなかった.セルラーゼは主生成物であるセロビオースによって生成物阻害を受けるが,これの除去反応の早いCDHはβ-グルコシダーゼよりもEx-1のセルロース分解を促進することが速度論的に明らかにされた.セルラーゼ系による相乗作用は結晶化度の違いにかかわらずその効果が観察されるが,CDH存在下ではさらにその作用が促進された.しかしながら,低結晶化度の基質を用いたときに確認されたEx-1とEn-1の相乗効果は,CDHを加えてもこの効果は観察されなかった.電子受容体が存在するとき,CDHにより多くのセロビオースが消化されるが,本菌のCDHはセルラーゼの生成物阻害の解除だけでなく,種々のセルロースの構造に対し効果的に働き,生成したグルコースを菌体に供給するものと考えられる.

Synergistic effects in the degradation of bacterial cellulose (BC), Avicel and H3PO4-swollen Avicel (HA) by cellobiose dehydrogenase (CDH) and ?A-1, 4-glucanases from Irpex lacteus including exo-cellulase (Ex-1), endo-cellulase (En-1) and ?A-glucosidase were investigated. CDH effectively promoted both the degradation of celluloses by Ex-1 and synergism of Ex-1 and En-1 but moderately the degradation by En-1. Kinetic studies indicated that CDH enhances cellulose degradation by Ex-1 more effectively than ?A-glucosidase does by preventing product inhibition. The enhancement in the cellulose-degrading capability of cellulases by synergistically acting with CDH was significant and independent of the crystallinity of substrate while the synergistic effect of Ex-1 and En-1 by themselves was limited when substrates were at low crystallinity. Despite the large amount of cellobiose consumed by CDH in the presence of electron acceptors, the cellulolytic enzyme system from 1. lacteus effectively degraded different cellulose sources and continued producing sufficient glucose for the cell.

Journal

  • Journal of Applied Glycoscience

    Journal of Applied Glycoscience 49(1), 9-17, 2002-01-01

    The Japanese Society of Applied Glycoscience

References:  36

Cited by:  3

Codes

  • NII Article ID (NAID)
    10008253212
  • NII NACSIS-CAT ID (NCID)
    AN10453916
  • Text Lang
    ENG
  • Article Type
    Journal Article
  • ISSN
    13403494
  • NDL Article ID
    6053739
  • NDL Source Classification
    ZP24(科学技術--化学・化学工業--糖・澱粉)
  • NDL Call No.
    Z17-15
  • Data Source
    CJP  CJPref  NDL  J-STAGE  JASI 
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