イソマルトデキストラナーゼのサブサイト親和力の評価 Evaluation of Subsite Affinities of Isomalto-dextranase from Arthrobacter globiformis

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Abstract

Arthrobacter globiformis由来のイソマルトデキストラナーゼのサブサイト親和力とkintをイソマルトオリゴ糖を基質として測定した速度パラメータから計算した.サブサイト1,2,3,4,5の親和力はそれぞれ>7.3,<-7.2,6.7,0.74,0.18kcal/mo1で,kintは3.1×102s-1であった.正の値を示したサブサイト1と3は基質を誘引し,productiveな結合様式の形成に寄与するものと考えられる.本酵素は非還元末端にイソマルトース単位を持つ多くのオリゴ糖を加水分解するのに対して,非還元末端にイソマルトース単位を持たないイソバノースやマルトトリオースは基質にも阻害剤にもなり得なかった.これらの結果より,本酵素の加水分解作用においては,サブサイト1と2に基質の非還元末端側のイソマルトース単位が結合することがproductiveな結合の形成に必須であることが示唆された.

The subsite affinities of isomalto-dextranase (EC 3.2.1.94) from a soil bacterium, Arthrobacter globiformis T6 were evaluated to be>7.3, <-7.2, 6.7, 0.74 and 0.18 kcal/mol for subsites 1, 2, 3, 4 and 5, respectively, from the rate parameters (Km and k0) for the hydrolyses of isomalto-triose, -tetraose, -pentaose, -hexaose, -heptaose and -octaose. The intrinsic rate constant (kint) was calculated to be 3.1×10<SUP>2</SUP> s<SUP>-1</SUP>. Subsites 1 and 3, showing large affinity values, were thought to attract the substrate and to form the productive binding. Isopanose and maltotriose without α-isomaltosyl unit in their non-reducing ends acted neither as substrate nor as inhibitor for the isomaltodextranase, while the enzyme hydrolyzed oligosaccharides with α-isomaltosyl unit in their nonreducing ends. From these results, it was suggested that the binding of the α-isomaltosyl unit in the non-reducing end to subsites 1 and 2 was essential for the formation of the productive bindings be tween the substrates and the enzyme.

Journal

  • Journal of Applied Glycoscience

    Journal of Applied Glycoscience 49(2), 123-127, 2002-04-01

    The Japanese Society of Applied Glycoscience

References:  18

Codes

  • NII Article ID (NAID)
    10008253510
  • NII NACSIS-CAT ID (NCID)
    AN10453916
  • Text Lang
    ENG
  • Article Type
    ART
  • ISSN
    13403494
  • NDL Article ID
    6142347
  • NDL Source Classification
    ZP24(科学技術--化学・化学工業--糖・澱粉)
  • NDL Call No.
    Z17-15
  • Data Source
    CJP  NDL  J-STAGE  JASI 
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