書誌事項
- タイトル別名
-
- Binding of Mannose to Streptomyces Xylose Isomerase
- Binding of Mannose to Streptomyces Xylo
この論文をさがす
抄録
xylose isomerase[EC5.3.1.5](以下XIase)はナガセ生化学工業より恵与を受けて精製した.グルコースとはC2位OHの配向のみ異なるマンノースが本酵素に取り込まれるかどうかを調べて,活性部位の微妙な構造の解析を進めようとした. まず,マンノースがXIase反応の基質となるかどうかを,酵素的グルコース測定試薬を用いる,簡便な定量(rate-assay)法を開発して,マンノース量の経時変化を追跡した.また,HPLC技法を用いてマンノースから他糖(フラクトースなど)の生成がないか時間を追って分析した.その結果,マンノースは本酵素の基質とならないことが確認された.つぎに,Trp残基を指標とする蛍光滴定実験を行ったところ,平衡論量は既報のザイロースおよびグルコースとまったく異なるものの,マンノースは本酵素に取り込まれ,マンノースーXlase複合体を形成することが知られた.また,グルコースを基質とするXIase反応を拮抗的に阻害することから,マンノースは本酵素の活性部位に取り込まれると考えられた. 以上の結果,マンノースの結合様式は基質(ザイロース,グルコース)のそれとは微少に異なることが判明した.XIase異性化反応の触媒機構には,基質糖におけるC2位OH基の配向が,決め手になっているものと推定された.
収録刊行物
-
- 応用糖質科学
-
応用糖質科学 42 (4), 375-380, 1995
日本応用糖質科学会
- Tweet
詳細情報 詳細情報について
-
- CRID
- 1390282680148724864
-
- NII論文ID
- 10008254682
-
- NII書誌ID
- AN10453916
-
- COI
- 1:CAS:528:DyaK28XptFKrtg%3D%3D
-
- ISSN
- 18844898
- 13403494
-
- NDL書誌ID
- 3917528
-
- データソース種別
-
- JaLC
- NDL
- CiNii Articles
-
- 抄録ライセンスフラグ
- 使用不可