キシロース残基を含む合成オリゴ糖(三糖,四糖)に対するα-およびβ-アミラーゼの作用 Actions of α-and β-Amylases to Tri-and Tetra-Saccharides Containing Xylose

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Author(s)

    • 新田 康則 NITTA Yasunori
    • 大阪府立大学農学部応用生物物理化学研究室 Laboratory of Biophysical Chemistry, College of Agriculture, Osaka Prefecture University
    • 鈴木 章弘 SUZUKI Akihiro
    • 大阪府立大学農学部応用生物物理化学研究室 Laboratory of Biophysical Chemistry, College of Agriculture, Osaka Prefecture University

Abstract

α-1,4結合で連結したD-キシロース残基を含む四種の新規合成オリゴ糖(三糖,四糖)に対するタカアミラーゼA(TAA),ブタ膵臓α-アミラーゼ(PPA-I)および大豆β-アミラ,-ゼの作用について調べた.マルトテトラオースに類似の四糖GXXG(Ο-α-D-glucopyranosyl-(1→4)-Ο-α-D-xylopyranosyl-(1→4)-Ο-α-D-xylopyranosy1-(1→4)-D-91ucopyranose)は,α-およびβ-アミラーゼによって水解されず,α-アミラーゼに対してのみ拮抗阻害剤として作用した.結合親和力はマルトテトラオースとほぼ同じ値であった.-方,a-アミラーゼは,マルトトリオースに類似のすべての三糖を水解できず,その中のGGX(Ο-α-D-91ucopyranosyl-(1→4)-Ο-α-D-glucopyranosyl-(1→4)-D-xylopyranose)によってのみ拮抗阻害された.結合親和力はマルトースと同じ値であった.これらの結果から,基質のグルコース残基の5位のCH20Hグループはα-およびβ-アミラーゼの触媒作用や活性部位への結合にとって非常に重要な役割を担っていること,またGXXGとGGXはα-およびβ-アミラーゼの基質のproductiveな結合モードについてのX線結晶構造解析の研究に有用であることがわかった.

The actions of a-amylases (Taka-amylase A and porcine pancreatic α-amylase) and soybean β-amylase for four synthetic oligosaccharides, which are contained one or two D-xylose residues linked via α-1, 4 glycosidic bond, were investigated. A synthetic analogue of maltotetraose, Ο-α-Dglucopyranosyl-(14) -Ο-α-D-xylopyranosyl- (1→4) -Ο-α-D-xylopyranosyl- (1→4) -D-glucopyranose (GXXG) was not hydrolyzed by a- and β-amylases and was a competitive inhibitor only for both aamylases. GXXG had almost the same binding affinities as maltotetraose. An analogue of maltotriose, Ο-α-D-glucopyranosyl- (1→4) -Ο-α-D-glucopyranosyl- (1→4) -D-xylopyranose (GGX) was αcompetitive inhibitor (K, = 7.8 mM) only for soybean β-amylase. From the result, it was found that the CHZOH group at C-5 of the glucose residue of substrate plays a very important role in the catalytic action or in the productive binding of substrate for α-and β-amylases, and that GXXG and GGX arevery useful for the X-ray crystallographic study on the productive binding mode of substrate for α-and fl-amylases, respectively.

Journal

  • Journal of Applied Glycoscience

    Journal of Applied Glycoscience 43(2), 167-172, 1996-06-30

    The Japanese Society of Applied Glycoscience

References:  30

Codes

  • NII Article ID (NAID)
    10008255325
  • NII NACSIS-CAT ID (NCID)
    AN10453916
  • Text Lang
    ENG
  • Article Type
    ART
  • ISSN
    13403494
  • NDL Article ID
    3995011
  • NDL Source Classification
    ZP24(科学技術--化学・化学工業--糖・澱粉)
  • NDL Call No.
    Z17-15
  • Data Source
    CJP  NDL  J-STAGE 
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