サイクロデキストリン合成酵素の潜在活性によるデキストランの分子変化 Dormant Activity of Cyclodextrin Glucanotransferase on Dextran Afforded the Molecular Changes

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Abstract

サイクロデキストリン合成酵素(CGTase)をクリニカルデキストランに高濃度条件で作用させると,構造の変化したデキストランが得られた.CGTaseはセファデックスG-15ゲルに対し親和性を示し,デキストランに対する加水分解作用は澱粉の場合よりも小さかったが,反応速度定数の測定値に基づいて評価された.生成物をエタノール分画の結果から,CGTaseによるデキストラン分子の再配列が示唆された.デキストランに対するCGTaseの最適反応条件は, pH9.5および50℃であり,これらはいずれも可溶性澱粉を基質とした場合に比べて高かった.また,この反応は界面活性剤(SDS)や受容体分子(α-メチノレグルコシド)の添加により,大きく変化した.反応による還元糖の増加はわずかであったが,生成物のデキストランはもとの基質に比べて,その分子量分布に明確な差異が見られた.すわなち,クリニカルデキスラン(分子量;63,000)よりも高分子量(500,000以上)および低分子量(10,000)の生成物が得られた.以上の結果から,CGTaseがα1,6-グルコシド結'合からなるデキストランに作用することが強く示唆された.

The action of cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) on clinical dextran was demonstrated under the reaction conditions of high concentrations of enzyme and substrate. CGTase showed noticeable affinity to Sephadex G-15 gel, and lower but definite hydrolysis reaction of dextran compared with soluble starch was kinetically evaluated. CGTase seemed to cause the molecular disproportionation of dextran, which was suggested by the product analysis after ethanol fractionation of the reaction mixture. The action of the CGTase on dextran reached a maximum at higher pH of 9.5 and temperature of 50°C than with soluble starch as a substrate. Moreover, the addition of surfactant, SDS, or acceptor molecule, such as methyl α-glucoside, greatly affected the CGTase reaction. Changes in molecular weight of the dextran indicated that a clear difference in molecular weight distribution of CGTase-treated dextran had occurred, although the increase in reducing sugar was very small. That is, compared with the dextran (Mw 63, 000), both lower (Mw 10, 000) and higher (more than Mw 500, 000) molecular weight products were obtained. These results strongly suggested evidence for the action of CGTase on α-1, 6-linked dextran.

Journal

  • Journal of Applied Glycoscience

    Journal of Applied Glycoscience 46(3), 257-263, 1999-08-31

    The Japanese Society of Applied Glycoscience

References:  19

Cited by:  2

Codes

  • NII Article ID (NAID)
    10008259184
  • NII NACSIS-CAT ID (NCID)
    AN10453916
  • Text Lang
    ENG
  • Article Type
    Journal Article
  • ISSN
    13403494
  • NDL Article ID
    4846167
  • NDL Source Classification
    ZP24(科学技術--化学・化学工業--糖・澱粉)
  • NDL Call No.
    Z17-15
  • Data Source
    CJP  CJPref  NDL  J-STAGE  JASI 
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