サイクロデキストリン合成酵素の潜在性反応によるα-1,4分岐プルランの生成 α-1, 4-Branched Pullulans Produced by the Action of Cyclodextrin Glucanotransferase

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Abstract

サイクロデキストリン合成酵素(CGTase)の可溶性澱粉,プルランへの作用を調べた.CGTaseは澱粉から著量のサイクロデキストリンを生成すると同時'に,分子量の異なるグルカンフラグメントを経時的に生成した.高濃度のCGTaseとプルランを反応させたところ,プルランPF30(Mw 283,000)では,分子量分布が大きく変化することを見出した.この結果はCGTaseの分子再配列反応が主に発現されたことを示唆している.生成物プルランは,もとの基質と比べて,蛍光試薬との反応性やイソアミラーゼ,グルコアミラーゼによる加水分解パターンなどが異なっていた.生成物の構造を2次元NMRやメチル化法で分析した結果,CGTaseはプルランのマルトトリオース単位の非還元性末端位にα-1,4結合を介して,切り出されたフラグメントを導入し,直鎖状のα-1,4結合の主鎖にα-1,6結合の分岐構造ができることが明らかとなった.

The action of cyclodextrin glucanotransferase (CGTase: EC 2.4.1.19) on pullulan was examined. A poor susceptibility of CGTase to pullulan was enhanced by increasing the substrate and enzyme concentrations. In spite of a small increase in reducing sugar, large changes in the molecular size of pullulan were observed especially in high-molecular weight pullulan PF30 (Mw 283, 000). These results indicated that a disproportionation activity of CGTase worked predominantly for the reconstruction of pullulan. The product pullulans showed different responses from pullulan when the interaction with the fluorescent reagent and hydrolysis with isoamylase and glucoamylase were compared. Structural analyses of product pullulans by two-dimensional NMR, HMQC, and methylation indicated that CGTase introduced a-1, 4-branch points at the nonreducing side of maltotriosyl units in pullulan molecule yielding, just like α-1, 6-branch points on the linear back bones of α-1, 4-linkages.

Journal

  • Journal of Applied Glycoscience

    Journal of Applied Glycoscience 46(3), 273-280, 1999-08-31

    The Japanese Society of Applied Glycoscience

References:  17

Cited by:  1

Codes

  • NII Article ID (NAID)
    10008259222
  • NII NACSIS-CAT ID (NCID)
    AN10453916
  • Text Lang
    ENG
  • Article Type
    Journal Article
  • ISSN
    13403494
  • NDL Article ID
    4846254
  • NDL Source Classification
    ZP24(科学技術--化学・化学工業--糖・澱粉)
  • NDL Call No.
    Z17-15
  • Data Source
    CJP  CJPref  NDL  J-STAGE  JASI 
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