ヒトケラチノサイトにおけるprotein4.1の膜結合部位の同定と結合調節

• 時光 玲子

• 神田 憲子

• 川島 眞

抄録

ヒトケラチノサイトの細胞膜がprotein4.1やankyrinなどによって細胞質側から裏打ちされていることはすでに免疫組織化学的に示されているが，これらの膜結合部位については明らかではない．ヒトケラチノサイト以外のいくつかの細胞ではankyrinが膜を貫通するCD44に結合することが示されているが，protein4.1については同定されていない．本研究ではCD44の組換え蛋白質（recombinant protein）および合成ペプチドを用いて結合測定を行い，protein4.1とankyrinがCD44の細胞質ドメインの隣接する位置に，ほぼ同程度の強さで結合することを明らかにした．さらに，protein4.1はそのN末端側の30kDaドメインを介してCD44に結合すること，その結合がankyrinのCD44への結合を抑制することが示された．また，CD44-protein4.1間の結合自体はCa2+およびcalmodulin存在下で低下することから，protein4.1へのCa2+-calmodulinの結合によってこの結合が制御されることが明らかとなった．

収録刊行物

• 日本皮膚科学会雑誌

  日本皮膚科学会雑誌 107 (3), 437-, 1997

  公益社団法人 日本皮膚科学会

詳細情報

• CRID: 1390001205740246400
• NII論文ID: 130004681014
• NII論文ID: 10008583251
• NII書誌ID: AN00196602
• DOI: 10.14924/dermatol.107.437
• COI: 1:CAS:528:DyaK2sXitFOqt78%3D
• ISSN: 13468146
• ISSN: 0021499X
• Web Site: https://search.jamas.or.jp/link/ui/1997169617
• 本文言語コード: ja
• データソース種別:
  • JaLC
  • CiNii Articles
• 抄録ライセンスフラグ: 使用不可