質量分析と化学修飾を用いた膜貫通ヘリックスの膜内ダイナミクス解析

  • 七種 和美
    広島大学大学院理学研究科数理分子生命理学専攻
  • 河野 陽
    広島大学大学院理学研究科数理分子生命理学専攻
  • 泉 俊輔
    広島大学大学院理学研究科数理分子生命理学専攻

書誌事項

タイトル別名
  • Dynamics Study of Transmembrane Helix within Liposomes by Mass Spectrometry and Chemical Modification
  • シツリョウ ブンセキ ト カガク シュウショク オ モチイタ マク カンツウ ヘリックス ノ マク ナイ ダイナミクス カイセキ

この論文をさがす

抄録

We investigated the topology and dynamics of melittin within the liposomes using mass spectrometry combined with acetylation. According to matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) and matrix-assisted laser desorption/ionization quadrupole ion trap time-of-flight mass spectrometry/mass spectrometry (MALDI-QIT-TOF MS/MS) analyses, melittin within the liposomes was mono acetylated; with the acetylated position being the N-terminal of melittin. This acetylation followed first-order kinetics. The rate constant was less than that of the acetylation of melittin in aqueous solution. Thus, it is suggested that the observed rate constant is that for the release of the N-terminal region of melittin to a water phase from the hydrophobic core of the liposomes. This approach has opened a new method in the study of dynamics of transmembrane helices within the membranes using mass spectrometry.

収録刊行物

  • 質量分析

    質量分析 58 (2), 75-79, 2010

    一般社団法人 日本質量分析学会

参考文献 (38)*注記

もっと見る

詳細情報 詳細情報について

問題の指摘

ページトップへ