インスリンによる3-Phosphoinositide-dependent protein kinase 1(PDK1)のリン酸化機構
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- タイトル別名
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- Insulin-induced phosphorylation of 3-Phosphoinositide-dependent protein kinase 1(PDK1) in CHO cells
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抄録
3-phosphoinositede-dependent protein kinase 1 (PDK1) は phosphatidyl-inositol (PI) 3-キナーゼの下流で機能する多くの蛋白キナーゼをリン酸化し, 活性化する蛋白キナーゼである。インスリン受容体とPDK1をともに安定的に発現したCHO細胞をインスリンで処理すると, SDS-PAGE上のPDK1の移動度の低下が生じた。また, 熱刺激や過酸化水素刺激でも同様の移動度の低下が生じた。放射性リン酸標識実験により, インスリンによるPDK1の移動度の低下はPDK1のリン酸化の増強を反映することが明らかとなった。PI3-キナーゼの薬理学的阻害剤である wortmannin は, インスリンによるPDK1の移動度の低下及びPDK1のリン酸化を抑制し, 恒常的活性型PI3-キナーゼは刺激非存在下にもPDK1の移動度の低下を促進した。キナーゼ欠損型のPDK1も野性型PDK1と同様にインスリン刺激により移動度が低下した。優位抑制型Akt, 優位抑制型 protein kinase C (PKC) λ, p70S6キナーゼの活性化を阻害する薬理学的阻害剤である rapamycin はインスリン依存性のPDK1の移動度の低下を阻害しなかった。以上の結果により, インスリン刺激によりPDK1はPI3-キナーゼ依存性にリン酸化され, このPDK1のリン酸化にはAkt, p70S6キナーゼ及びPKCλは関与しないことが示唆された。
収録刊行物
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- 神戸大学医学部紀要
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神戸大学医学部紀要 61 (4), 131-138, 2001-03
神戸大学医学会
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詳細情報 詳細情報について
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- CRID
- 1050012570396242432
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- NII論文ID
- 110004652904
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- NII書誌ID
- AN00085973
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- HANDLE
- 20.500.14094/00044705
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- ISSN
- 00756431
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- 本文言語コード
- ja
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- 資料種別
- departmental bulletin paper
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- データソース種別
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- IRDB
- CiNii Articles