ニワトリの筋原せんいたんぱく質に対するPseudomonas fragiの活性 Action of Pseudomonas fragi on the Myofibrillar Proteins of Chicken Muscle

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抄録

Pseudomonas fragiは,冷却冷蔵された食肉中に占められる主要な微生物相の一つであることはよく知られている。塩類可溶性のタンパクの著しい減少は,Pseudomonas fragiを接種した鶏の筋肉のWeber-Edsall溶液抽出物の電気泳動図から明らかになった。即ち,Weber-Edsall溶液で抽出した鶏の筋肉に,Pseudomonas fragiを接種すると5℃で14日間経過した時に,タンパクの泳動バンドの性状と数に大きな変化がみられた。しかし,2日目までの性状や数にあまり大きな変化がなかったのではないかと思われた。スラブ電気泳動パターンによれば,塩類可溶性タンパクの分解はすでに5日間保蔵したあとにはっきりと起った。余分なバンドがMプロテインのところに現われ,7日後には非常にはっきりとしたバンドになった。そうして,ほとんどの泳動バンドは,14日目になると微生物のタンパク分解力によって消失した。このPseudomonas fragiの菌体外酵素は,鶏の筋肉のWeber-Edsall溶液抽出物に対して5℃で検討された。Pseudomonas fragiの菌体外酵素はセファデックスG-100のカラムクロマトグラフィにより精製された。その結果,タンパク分解活性をもつ2つのピーク(BおよびC)が観察された。これらの酵素画分の塩可溶性タンパクに対する崩壊のパターンは,対照の試料と同様に電気泳動的に研究された。ミオシンヘビーチェーンは,酵素画分Bによって小さなバンドが退行し,酵素画分Cでは完全に消失した。

It is well known that Pseudomonas fragi is one of the predominant microorganisms in meat stored at refrigerated temperatures. Considerable salt soluble protein degradation was observed in Weber-Edsall solution extracts of chicken muscle inoculated with Pseudomonas fragi at 5℃ and 9-32℃. The electropherograms of Weber-Edsall solution extracts of chicken muscle inoculated with Pseudomonas fragi revealed a great change in the type and number of protein bands at 5℃ for 14 days. There were no differences` in the number or pattern of the bands due to treatment or storage on the 2nd day. Slab gel electrophoretic patterns showed that breakdown of the salt-soluble proteins had occurred after incubation for 5 days. An extra band appeared with M-protein and it became very clear by the 7th day. Almost all bands disappeared by the 14th day due to proteolytic action of the organisms. Pseudomonas fragi produced large amounts of extracellular proteases at 5℃ which were purified by gel filtration through a column of Sephadex G-100 and two peaks (B and C) which have proteolytic activity were observed. The action of extracellular protease of Pseudomonas fragi was studied on Weber-Edsall solution extracts of chicken muscle at 5℃. The degradation of chicken muscle proteins due to these enzyme fractions was examined electrophoretically. The myosin heavy chain was degraded into minor bands with enzyme peak B and completely disappeared with enzyme peak C.

収録刊行物

  • 帯広畜産大学学術研究報告. 第I部

    帯広畜産大学学術研究報告. 第I部 12(3), 207-216, 1981-11-15

    帯広畜産大学

各種コード

  • NII論文ID(NAID)
    110006454280
  • NII書誌ID(NCID)
    AN00034123
  • 本文言語コード
    ENG
  • 雑誌種別
    大学紀要
  • ISSN
    0470925X
  • NDL 記事登録ID
    2429695
  • NDL 刊行物分類
    RB89(畜産--家禽--鶏)
  • NDL 雑誌分類
    ZR22(科学技術--農林水産--畜産)
  • NDL 請求記号
    Z18-435
  • データ提供元
    NDL  NII-ELS 
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