フィブロネクチン分子由来インテグリン機能抑制性ペプチドの相互作用部位の予測  [in Japanese] Interaction site prediction of a peptide which derives from fibronectin and inhibits integrin  [in Japanese]

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Abstract

フィブロネクチンは細胞機能発現のための足場を構築するタンパク質であるが,フィブロネクチンの 22-mer のフラグメント FNIII14 は足場への接着を媒介する分子インテグリンの機能を抑制する.最近,タンパク質翻訳伸長因子 eEF1A(Eukaryotic Elongation Factor 1A) が FNIII14 の細胞膜受容体であることが示唆された.eEF1A は細胞質でペプチド鎖伸長に関わる因子であり,細胞膜上での機能はあまり知られていない.細胞膜上での eEF1A の機能を解明すれば,細胞接着を介した細胞制御機構の全容解明のための基礎を提供できるかもしれない.そこで,本研究では,FNIII14-eEF1A 相互作用部位の決定を目的とする.相互作用残基特定のため,eEF1A のアミノ酸残基全てに対して変異実験を行うことは効率的でない.そこで,本研究では,計算化学的手法と配列進化解析手法を組み合わせて,FNIII14-eEF1A 相互作用部位を予測する.予測の結果,FNIII14-eEF1A 相互作用残基の候補が得られた.Fibronectin (FN) constructs an anchorage for expression of cellular functions but a 22-mer fragment of FN, termed FNIII14, inhibits integrin-mediated cell adhesion to FN. Recently, eukaryotic translation elongation factor 1A (eEF1A) is suggested as a membrane receptor for FNIII14. Although a primary function of eEF1A is to elongate peptide chains in cytoplasm, the function in cellular membrane is not familiar. If we shed light on the function of eEF1A in cellular membrane, exhaustive elucidation of a basic mechanism of cellular control mediated by cell adhesion will be able to expect. In this work, our aim is to decide the FNIII14-eEF1A interaction site. It is not efficient to experiment all residues to specify the interaction site by amino acid mutational analysis. Then, we predict the FNIII14-eEF1A interaction site by a combinational method of computational chemistry and sequence evolutionary analysis. As experimental results, we narrowed down the residues of the FNIII14-eEF1A interaction site.

Journal

  • 研究報告数理モデル化と問題解決(MPS)

    研究報告数理モデル化と問題解決(MPS) 2011-MPS-86(12), 1-6, 2011-11-24

Codes

  • NII Article ID (NAID)
    110008694715
  • NII NACSIS-CAT ID (NCID)
    AN10505667
  • Text Lang
    JPN
  • Article Type
    Technical Report
  • Data Source
    NII-ELS  IPSJ 
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