真核生物由来ABC多剤排出トランスポーターの構造と分子メカニズム

• 小段 篤史

  京都大学物質－細胞統合システム拠点

• 山口 知宏

  京都大学大学院薬学研究科

• 中津 亨

  京都大学大学院薬学研究科

• 加藤 博章

  京都大学大学院薬学研究科

書誌事項

タイトル別名

• Structure and Mechanism of a Eukaryotic ABC Multidrug Transporter
• シンカク セイブツ ユライ ABC タザイ ハイシュツ トランスポーター ノ コウゾウ ト ブンシ メカニズム

抄録

ATP-binding cassette (ABC) multidrug transporters are membrane proteins which transport various structurally unrelated substrates using the energy of ATP hydrolysis. The precise transport mechanisms of a human ABC multidrug transporter, P-glycoprotein (hP-gp), are not fully understood based on the crystal structure, because of the difficulty of crystallization of hP-gp. Recently, we have determined the crystal structures of a hP-gp homolog, CmABCB1 from Cyanidioschyzon merolae, at 2.6 Å, and its complex with a novel allosteric inhibitor at 2.4 Å. Here, we present how these high resolution structure determinations were achieved, and explain the detailed architecture of the transmembrane domains of CmABCB1.

収録刊行物

• 日本結晶学会誌

  日本結晶学会誌 56 (4), 224-229, 2014

  日本結晶学会

キーワード

• Earth-Surface Processes

詳細情報

• CRID: 1390282679065128448
• NII論文ID: 130004688353
• NII書誌ID: AN00188364
• DOI: 10.5940/jcrsj.56.224
• ISSN: 18845576
• ISSN: 03694585
• NDL書誌ID: 025794491
• Web Site: https://ndlsearch.ndl.go.jp/books/R000000004-I025794491
• 本文言語コード: ja
• データソース種別:
  • JaLC
  • NDL
  • Crossref
  • CiNii Articles
  • KAKEN
• 抄録ライセンスフラグ: 使用不可