結晶構造を基にした酵素反応機構の解析

• 藤橋 雅宏

  京都大学大学院理学研究科

書誌事項

タイトル別名

• Investigation of the Reaction Mechanism of Enzymes Based on their Crystal Structures
• 結晶構造を基にした酵素反応機構の解析 : オロチジン-リン酸脱炭酸酵素を題材に
• ケッショウ コウゾウ オ モト ニ シタ コウソ ハンノウ キコウ ノ カイセキ : オロチジン-リンサン ダツタンサン コウソ オ ダイザイ ニ
• ～オロチジン一リン酸脱炭酸酵素を題材に～

抄録

Crystallographic investigation combined with QM/MM simulation and biochemical analysis is the powerful tool to elucidate the enzyme mechanisms. Here, orotidine 5'-monophosphate decarboxylase (ODCase) is selected as a representative example of intensively investigated enzymes. This enzyme accelerates the conversion of orotidine 5'-monophosphate into uridine 5'-monophosphate by 17 orders of magnitude, and is known as one of the most proficient enzymes. Although the decarboxylation reaction is an electrophilic-like reaction, ODCase also catalyzes nucleophilic-like reactions at the same catalytic site with the decarboxylation. Our crystallographic analysis at 1.0−1.8 Å resolution combined with ab initio calculation and biochemical assays elucidated the catalysis of ODCase utilizes the substrate distortion in addition to the transition state stabilization.

収録刊行物

• 日本結晶学会誌

  日本結晶学会誌 56 (4), 236-240, 2014

  日本結晶学会

キーワード

• Earth-Surface Processes

詳細情報

• CRID: 1390282679065258880
• NII論文ID: 130004688355
• NII書誌ID: AN00188364
• DOI: 10.5940/jcrsj.56.236
• ISSN: 18845576
• ISSN: 03694585
• NDL書誌ID: 025794550
• Web Site: https://ndlsearch.ndl.go.jp/books/R000000004-I025794550
• 本文言語コード: ja
• データソース種別:
  • JaLC
  • NDL
  • Crossref
  • CiNii Articles
• 抄録ライセンスフラグ: 使用不可