コレラ菌タウリン・アミノ酸走性受容体の同定とそのリガンド認識機構

DOI Web Site Web Site 参考文献19件 オープンアクセス
  • 西山 宗一郎
    法政大学生命科学部生命機能学科 法政大学マイクロ・ナノテクノロジー研究センター
  • 高橋 洋平
    大阪大学大学院理学研究科高分子科学専攻
  • 今田 勝巳
    大阪大学大学院理学研究科高分子科学専攻
  • 川岸 郁朗
    法政大学生命科学部生命機能学科 法政大学マイクロ・ナノテクノロジー研究センター

書誌事項

タイトル別名
  • Molecular Basis of Ligand Recognition by the Taurine/Amino Acid Chemoreceptor of <i>Vibrio cholerae</i>
  • コレラキン タウリン ・ アミノサンソウセイ ジュヨウタイ ノ ドウテイ ト ソノ リガンド ニンシキ キコウ

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抄録

<p>Vibrio cholerae, an etiological agent of cholera, is attracted by various amino acids and taurine, a component of bile. A chemoreceptor homolog (Mlp37) was found to mediate taxis to both taurine and amino acids. Direct binding of taurine and amino acids to the periplasmic fragment of Mlp37 was observed by isothermal titration calorimetry. Ligand-occupied structures of the Mlp37 fragment revealed that the ligand-binding pocket has an opening, large enough to accommodate a larger side chain, and contains several common residues that can interact with taurine and different amino acids without substantial displacements. This structural information allowed us to visualize ligand binding to Mlp37 with fluorescently labeled serine.</p>

収録刊行物

  • 生物物理

    生物物理 57 (6), 291-295, 2017

    一般社団法人 日本生物物理学会

参考文献 (19)*注記

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