シロイヌナズナMinE過剰発現体及び変異体における葉緑体FtsZ1-GFPタンパク質のライブ観察 Live imaging of chloroplast FtsZ1 filaments, rings, spirals, and motile dot structures in the <I>AtMinE1</I> mutant and overexpressor of <I>Arabidopsis thaliana</I>

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Abstract

葉緑体は植物細胞内で対称二分裂によって増殖する。葉緑体分裂の初期イベントはチューブリン様タンパク質FtsZが重合して出来るZリング形成であると考えられており、我々はこれまでにZリング形成の空間的制御にはストロマタンパク質MinDとMinEの活性のバランスが重要であることを示してきた。しかし、FtsZタンパク質が葉緑体内の特定の位置で凝集、重合し、さらに高次リング構造を形成する<I>in vivo</I>の過程については、未だ不明な点が多い。今回、我々はFtsZ1とGFPとの融合タンパク質(FtsZ1-GFP)を発現するシロイヌナズナ<I>MinE</I>(<I>AtMinE1</I>)過剰発現体及び変異体を用いて、生体葉緑体内におけるFtsZ1の構造と挙動を詳細に観察した。<br> 経時観察の結果、<I>AtMinE1</I>過剰発現体及び変異体いずれにおいても、ドット状及び短いフィラメント状のFtsZ1構造が存在し、無秩序な運動性を示すことが明らかになった。短いフィラメント状のFtsZはしばしばドット状のFtsZから伸張しており、別のフィラメントに組み込まれ太いフィラメントを形成した。<I>AtMinE1</I>過剰発現体では伸張した葉緑体を巻く螺旋状のFtsZが観察されたほか、<I>atminE1</I>変異体では巨大葉緑体のストロマ中に浮かぶ直径2μm以下のリングが検出された。

Chloroplast division involves the tubulin-related GTPase FtsZ that assembles into a ring structure (Z-ring) at the mid-chloroplast division site, which is where invagination and constriction of the envelope membranes occur. Z-ring assembly is usually confined to the mid-chloroplast site by a well balanced counteraction of the stromal proteins MinD and MinE. The <I>in vivo</I> mechanisms by which FtsZ nucleates at specific sites, polymerises into a protofilament and organises a closed ring of filament bundles remain largely unknown. To clarify the dynamic aspects of FtsZ, we developed a living cell system for simultaneous visualisation of various FtsZ configurations, utilising the <I>Arabidopsis thaliana</I> overexpressor and mutant of the <I>MinE</I> (<I>AtMinE1</I>) gene, which were modified to weakly express green fluorescent protein (GFP) fused to AtFtsZ1-1. Our microscopic data of short filaments, rings, spirals, and motile dot structures of FtsZ1 will be presented.

Journal

  • Plant and Cell Physiology Supplement

    Plant and Cell Physiology Supplement 2010(0), 0362-0362, 2010

    The Japanese Society of Plant Physiologists

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