FRET消光の解消を作動原理としたエンド-β-<i>N</i>-アセチルグルコサミニダーゼ活性評価

• 石井 希実

  The Biomolecular Interaction Centre (BIC), School of Physical and Chemical Sciences, University of Canterbury

書誌事項

タイトル別名

• Evaluation of Endo-β-<i>N</i>-Acetylglucosaminidase Activity Based on a FRET-Quenching System
• GLYCODEBUT : FRET消光の解消を作動原理としたエンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ活性評価
• GLYCODEBUT : FRET ショウコウ ノ カイショウ オ サドウ ゲンリ ト シタ エンド-v-N-アセチルグルコサミニダーゼ カッセイ ヒョウカ

抄録

エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ（ENGase）は古くから糖鎖構造解析に利用されるなど、糖鎖研究において重要な酵素である。近年、糖タンパク質糖鎖の均一化（糖鎖リモデリング）研究への応用やNGLY1欠損症との関わりも明らかとなり注目を集めている。本稿では、ENGaseの糖加水分解活性を簡便かつ高感度に検出することを目的に開発した糖鎖分子プローブ：MM3Dについて紹介する。MM3DはFRET消光の解消を作動原理とし、ENGase活性を蛍光強度の増加により検出できるため、マイクロプレートリーダーによる多サンプル解析やENGase阻害剤の網羅的探索研究を可能とした。

収録刊行物

• Ｔｒｅｎｄｓ　ｉｎ　Ｇｌｙｃｏｓｃｉｅｎｃｅ　ａｎｄ　Ｇｌｙｃｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ

  Ｔｒｅｎｄｓ　ｉｎ　Ｇｌｙｃｏｓｃｉｅｎｃｅ　ａｎｄ　Ｇｌｙｃｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ 32 (187), J85-J88, 2020-05-25

  FCCA(Forum: Carbohydrates Coming of Age)

キーワード

• エンド-β-<i>N</i>-アセチルグルコサミニダーゼ
• 糖加水分解酵素
• 基質特異性解析
• FRET消光
• 糖鎖分子プローブ

詳細情報

• CRID: 1390003825182449536
• NII論文ID: 130007846107
• NII書誌ID: AA10995236
• DOI: 10.4052/tigg.1804.4j
• ISSN: 18832113
• ISSN: 09157352
• NDL書誌ID: 030692135
• Web Site: https://ndlsearch.ndl.go.jp/books/R000000004-I030692135
• Web Site: https://www.jstage.jst.go.jp/article/tigg/32/187/32_1804.4J/_pdf
• 本文言語コード: ja
• データソース種別:
  • JaLC
  • NDL
  • Crossref
  • CiNii Articles
• 抄録ライセンスフラグ: 使用不可